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Cinétique enzymatique : Michaelis-Menten et Lineweaver-Burk

L'équation de Michaelis-Menten et ce que valent vraiment Km et Vmax, la droite de Lineweaver-Burk lue sans se tromper, et la signature de chaque inhibition.

L'essentiel

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Le mécanisme et ses hypothèses

E+S⇌ES→E+P\ce{E + S <=> ES -> E + P}, constantes k1k_1, k−1k_{-1} puis kcatk_{cat}. Trois hypothèses : AEQS sur le complexe ES, d[ES]dt=k1[E][S]−(k−1+kcat)[ES]=0\dfrac{d[\ce{ES}]}{dt} = k_1[\ce{E}][\ce{S}] - (k_{-1} + k_{cat})[\ce{ES}] = 0 ; conservation de l'enzyme, [E]T=[E]+[ES][\ce{E}]_T = [\ce{E}] + [\ce{ES}] ; substrat en large excès et vitesses initiales ([S]≈[S]0[\ce{S}] \approx [\ce{S}]_0, pas encore de produit).
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L'équation de Michaelis-Menten

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3

Lire la courbe

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4

La droite de Lineweaver-Burk

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5

Les deux inhibitions à reconnaître

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ƒComposer ma propre ficheOu partez d'une page blanche : réécrire une notion avec ses propres mots, c'est la retenir.