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Cinética enzimática: Michaelis-Menten y Lineweaver-Burk

La ecuación de Michaelis-Menten y lo que significan realmente Km y Vmax, la recta de Lineweaver-Burk leída sin despistes y la huella de cada tipo de inhibición.

Lo esencial

1

El mecanismo y sus hipótesis

E+S⇌ES→E+P\ce{E + S <=> ES -> E + P}, constantes k1k_1, k−1k_{-1} y luego kcatk_{cat}. Tres hipótesis: estado estacionario para el complejo ES, d[ES]dt=k1[E][S]−(k−1+kcat)[ES]=0\dfrac{d[\ce{ES}]}{dt} = k_1[\ce{E}][\ce{S}] - (k_{-1} + k_{cat})[\ce{ES}] = 0; conservación de la enzima, [E]T=[E]+[ES][\ce{E}]_T = [\ce{E}] + [\ce{ES}]; sustrato en gran exceso y velocidades iniciales ([S]≈[S]0[\ce{S}] \approx [\ce{S}]_0, todavía sin producto).
2

La ecuación de Michaelis-Menten

Solo para miembros

3

Leer la curva

Solo para miembros

4

La recta de Lineweaver-Burk

Solo para miembros

5

Las dos inhibiciones que hay que reconocer

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ƒEscribir mi propia fichaO empieza desde una página en blanco: reescribir un concepto con tus propias palabras es como se fija.